(相关资料图)

经典进化论表明，任何涉及许多成分(如使蛋白质之间相互作用的氨基酸)的新生物学特征都是逐步进化的。根据这个概念，每个微小的功能改进都是由自然选择的力量驱动的，因为该功能会带来一些好处。然而，蛋白质-蛋白质相互作用是否也总是遵循这一轨迹尚不完全清楚。

由马尔堡陆地微生物学的马克斯普朗克研究员 Georg Hochberg 领导的国际团队采用高度跨学科的方法，现在对这个问题有了新的认识。他们的研究提供了明确的证据，证明高度互补和生物学相关的蛋白质-蛋白质相互作用可以完全偶然进化。

蛋白质在光保护系统中协同作用

研究小组在微生物用来适应压力性光照条件的生化系统中发现了这一点。蓝藻利用阳光通过光合作用生产自己的食物。由于大量的光会损害细胞，蓝藻进化出一种称为光保护的机制：如果光强度变得危险地高，一种名为橙色类胡萝卜素蛋白 (OCP) 的光强度传感器会改变其形状。在这种激活形式下，OCP 通过将多余的光能转化为无害的热量来保护电池。为了恢复到其原始状态，一些 OCP 依赖于第二种蛋白质：荧光恢复蛋白 (FRP) 与激活的 OCP1 结合并强烈加速其恢复。

“我们的问题是：允许这两种蛋白质形成复合物的表面是否有可能完全是偶然进化的，而不是通过直接的自然选择?”Georg Hochberg 说。“困难在于这两个过程的最终结果看起来是一样的，所以我们通常无法说明为什么某些相互作用所需的氨基酸会进化——是通过相互作用的自然选择还是偶然发生的。”为了区分它们，我们需要一台时间机器来见证这些突变发生的确切历史时刻，”Georg Hochberg 解释道。

幸运的是，最近分子生物学和计算生物学的突破为 Georg Hochberg 和他的团队配备了实验室类型的时间机器：祖先序列重建。此外，柏林工业大学 Thomas Friedrich 小组多年来一直在研究的蓝藻光保护系统非常适合研究两种蛋白质成分的进化相遇。早期蓝藻通过水平基因转移从变形杆菌中获得 FRP 蛋白。后者本身没有光合能力，也不具备 OCP 蛋白。

为了弄清楚 OCP1 和 FRP 之间的相互作用是如何演变的，研究生 Niklas Steube 推断了数十亿年前存在的古代 OCP 和 FRP 的序列，然后在实验室中复活了这些序列。在将氨基酸序列翻译成 DNA 后，他使用大肠杆菌细菌细胞生成了它们，以便能够研究它们的分子特性。